Pepsin gegen Pepsinogen
Sowohl Pepsin als auch Pepsinogen sind proteinhaltig und kommen im Magensaft von Säugetieren vor. Da Pepsinogen der Vorläufer von Pepsin ist; Es ist notwendig, Pepsinogen in einer sauren Umgebung oder zuvor gebildetes Pepsin zu haben, um Pepsin im Magen zu produzieren. Diese beiden Verbindungen sind wichtig, um die ersten Verdauungsschritte der Proteinverdauung durchzuführen. Wenn Pepsinogen, eine gefaltete einzelne Peptidkette, in Pepsin umgewandelt wird, gibt es einige Änderungen in den physikalischen und chemischen Eigenschaften des Proteins.
Pepsin
Pepsin ist die aktive Form von Pepsinogen, das Proteine während des Verdauungsprozesses hydrolysiert. Um Pepsin aus Pepsinogen zu bilden, ist entweder eine saure Umgebung (pH <~ 5) oder das Vorhandensein von zuvor gebildetem Pepsin erforderlich. Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, das Protein in Proteosen, Peptonen und Polypeptide aufspaltet. Schweinepepsin A ist das am besten untersuchte und im Handel erhältliche Pepsin, das aus der Magenschleimhaut von Schweinen isoliert wird.
Pepsin besteht aus 6 helikalen Abschnitten, und jeder Abschnitt enthält weniger als 10 Aminosäuren. Es hat auch sehr wenige basische Aminosäurereste und 44 saure Reste. Aus diesem Grund ist es bei extrem niedrigem pH-Wert sehr stabil. Abgesehen davon unterstützen die komplexe Tertiärstruktur und die Wasserstoffbrückenbindungen auch die Säurestabilität ihrer Struktur. Eine Kaskade der Änderung der Bindungsstruktur in einem Pepsinogenmolekül führt zur Produktion von Pepsin mit einer Umgebung mit niedrigem pH-Wert. Der Konvertierungsprozess besteht aus fünf Schritten. Der erste Schritt des Prozesses ist reversibel, während der Rest irreversibel ist. Sobald das Protein den zweiten Schritt bestanden hat, kann es nicht mehr zu Pepsinogen zurückkehren.
Pepsinogen
Pepsinogen ist ein inaktives Proenzym, das zur Bildung von Pepsin für die Verdauung von Proteinen verwendet wird. Es hat zusätzliche 44 Aminosäuren an seinem N-Terminus, die während der Transformation freigesetzt werden. Es gibt zwei Formen von Pepsinogen, nämlich: Pepsinogen I und Pepsinogen II, abhängig von der Sekretionsstelle.
Pepsinogen I wird von Hauptzellen und Pepsinogen II von Pylorusdrüsen ausgeschieden. Die Sekretion von Pepsinogen wird durch Vagusstimulation, Gastrin und Histamin stimuliert. Pepsinogen I kommt hauptsächlich im Magenkörper vor, wo die meiste Säure ausgeschieden wird. Pepsinogen II kommt hauptsächlich im Körper und im Antrum des Magens vor.
Was ist der Unterschied zwischen Pepsin und Pepsinogen?
• Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, während Pepsinogen ein Proenzym ist.
• Pepsin ist die aktive Form von Pepsinogen, während Pepsinogen die inaktive Vorstufe von Pepsin ist.
• Im Gegensatz zum Pepsin wird Pepsinogen von Hauptzellen und Pylorusdrüsen ausgeschieden.
• Pepsinogen wird durch Salzsäure oder Pepsin in Pepsin umgewandelt.
• Im Gegensatz zum Pepsin wird die Pepsinogensekretion durch Vagussimulation, Gastrin und Histamin stimuliert.
• Pepsinogen ist sowohl in neutralen als auch in alkalischen Lösungen stabil, Pepsin dagegen nicht.
• Im Gegensatz zu Pepsinogen kann Pepsin Proteine hydrolysieren.
• Pepsin kann durch Absenken des pH-Werts des Mediums aktiviert werden, Pepsinogen dagegen nicht.
