Lock vs Key vs Induced Fit
Enzyme sind als biologische Katalysatoren bekannt, die in fast jeder zellulären Reaktion in Organismen verwendet werden. Sie können die Geschwindigkeit einer biochemischen Reaktion erhöhen, ohne dass sich das Enzym durch die Reaktion selbst verändert. Aufgrund seiner Wiederverwendbarkeit kann bereits eine geringe Konzentration eines Enzyms sehr effektiv sein. Alle Enzyme sind Proteine und kugelförmig. Wie alle anderen Katalysatoren verändern diese biologischen Katalysatoren jedoch nicht die Endmenge der Produkte und können keine Reaktionen hervorrufen. Im Gegensatz zum anderen normalen Katalysator katalysieren Enzyme nur eine Art der reversiblen Reaktion, die sogenannte reaktionsspezifische. Da die Enzyme Proteine sind; Sie können innerhalb eines bestimmten Temperatur-, Druck- und pH-Bereichs arbeiten. Die meisten Enzyme katalysieren Reaktionen, indem sie eine Reihe von „Enzym-Substrat-Komplexen“bilden. In diesen KomplexenDas Substrat bindet am engsten an Enzyme, die dem Übergangszustand entsprechen. Dieser Zustand hat die niedrigste Energie; daher ist es stabiler als der Übergangszustand einer nicht katalysierten Reaktion. Folglich reduziert ein Enzym die Aktivierungsenergie der biologischen Reaktion, die es katalysiert. Zwei Haupttheorien werden verwendet, um zu erklären, wie sich Enzym-Substrat-Komplexe bilden. Sie sind Lock-and-Key-Theorie und Induced-Fit-Theorie.
Schloss-und-Schlüssel-Modell
Enzyme haben eine sehr genaue Form, einschließlich einer Spalte oder Tasche, die als aktive Stellen bezeichnet wird. In dieser Theorie passt das Substrat in eine aktive Stelle wie ein Schlüssel in ein Schloss. Hauptsächlich Ionen- und Wasserstoffbrückenbindungen halten das Substrat an den aktiven Stellen, um den Enzym-Substrat-Komplex zu bilden. Sobald es gebildet ist, katalysiert das Enzym die Reaktion, indem es hilft, das Substrat zu verändern, indem es entweder auseinander gespalten oder Teile zusammengelegt werden. Diese Theorie hängt von dem genauen Kontakt ab, der zwischen den aktiven Stellen und dem Substrat hergestellt wird. Daher ist diese Theorie möglicherweise nicht vollständig korrekt, insbesondere wenn die zufällige Bewegung von Substratmolekülen beteiligt ist.
Induced-Fit-Modell
In dieser Theorie ändert das aktive Zentrum seine Form, um ein Substratmolekül einzuschließen. Das Enzym nimmt nach der Bindung an ein bestimmtes Substrat seine effektivste Form an. Daher wird die Form des Enzyms vom Substrat wie die Form eines Handschuhs beeinflusst, der von der Hand beeinflusst wird, die es trägt. Dann wiederum verzerrt das Enzymmolekül das Substratmolekül, spannt die Bindungen und macht das Substrat weniger stabil, wodurch die Aktivierungsenergie der Reaktion verringert wird. Da die Aktivierungsenergie gering ist, findet die Reaktion mit großer Geschwindigkeit statt und bildet die Produkte. Nachdem die Produkte freigesetzt sind, kehrt die Aktivierungsstelle des Enzyms in ihre ursprüngliche Form zurück und bindet das nächste Substratmolekül.
Was ist der Unterschied zwischen Lock-and-Key und Induced-Fit?
• Die Induced-Fit-Theorie ist eine modifizierte Version der Lock-and-Key-Theorie.
• Im Gegensatz zur Lock-and-Key-Theorie hängt die Theorie der induzierten Anpassung nicht vom genauen Kontakt zwischen dem aktiven Zentrum und dem Substrat ab.
• In der Induced-Fit-Theorie wird die Enzymform vom Substrat beeinflusst, während in der Lock-and-Key-Theorie die Substratform vom Enzym beeinflusst wird.
• In der Lock-and-Key-Theorie haben die aktiven Stellen eine genaue Form, während in der Induced-Fit-Theorie die aktive Stelle zunächst keine genaue Form hat, aber später wird die Stellenform entsprechend dem Substrat gebildet, das verwendet werden soll binden.
