Hauptunterschied - Lysin gegen L-Lysin
Lysin und L-Lysin sind beide Arten von Aminosäuren, die dieselben physikalischen Eigenschaften aufweisen, es gibt jedoch einen gewissen Unterschied zwischen ihnen. Der Hauptunterschied zwischen Lysin und L-Lysin besteht in der Fähigkeit, planar polarisiertes Licht zu drehen. Lysin ist eine biologisch aktive, natürlich vorkommende essentielle α-Aminosäure. Es kann in zwei isomeren Formen auftreten, da zwei verschiedene Enantiomere um das chirale Kohlenstoffatom gebildet werden können. Diese sind als L- und D-Formen bekannt, analog zu linkshändigen und rechtshändigen Konfigurationen. Diese L- und D-Formen sollen optisch aktiv sein und planar polarisiertes Licht in einem anderen Sinne drehen; im oder gegen den uhrzeigersinn. Wenn sich das Licht gegen den Uhrzeigersinn dreht, zeigt das Licht eine Levorotation und ist als L-Lysin bekannt. Jedoch,Hierbei ist sorgfältig zu beachten, dass die D- und L-Markierung der Isomere nicht mit der d- und l-Markierung übereinstimmt.
Was ist Lysin?
Lysin ist eine essentielle Aminosäure, die in unserem Körper nicht synthetisiert wird und über die normale Ernährung zugeführt werden muss. Daher ist Lysin eine essentielle Aminosäure für den Menschen. Es ist eine biologisch wichtige organische Verbindung, die aus funktionellen Gruppen von Amin (-NH 2) und Carbonsäure (-COOH) mit der chemischen Formel NH 2 - (CH 2) 4 -CH (NH 2) -COOH besteht. Die Schlüsselelemente von Lysin sind Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff. In der Biochemie sind Aminosäuren, bei denen sowohl die Amin- als auch die Carbonsäuregruppe an das erste (alpha-) Kohlenstoffatom gebunden sind, als α-Aminosäuren bekannt. Somit wird Lysin auch als α-Aminosäure angesehen. Die Struktur von Lysin ist in Abbildung 1 dargestellt.
Abbildung 1: Molekülstruktur von Lysin (* Kohlenstoffatom ist ein chirales oder asymmetrisches Kohlenstoffatom und repräsentiert auch das Alpha-Kohlenstoffatom)
Lysin ist basischer Natur, da es zwei basische Aminogruppen und eine saure Carbonsäuregruppe enthält. Daher bildet es aufgrund der Anwesenheit von zwei Aminogruppen auch eine ausgedehnte Wasserstoffbindung. Gute Lysinquellen sind proteinreiche tierische Quellen wie Eier, rotes Fleisch, Lamm, Schweinefleisch und Geflügel, Käse und bestimmte Fische (wie Kabeljau und Sardinen). Lysin ist auch reich an pflanzlichen Proteinen wie Soja, Bohnen und Erbsen. Es ist jedoch eine limitierende Aminosäure in den meisten Getreidekörnern, ist jedoch in den meisten Hülsenfrüchten und Hülsenfrüchten reichlich vorhanden.
Was ist L-Lysin?
Lysine hat vier verschiedene Gruppen um das 2 nd Kohlenstoff, und es ist asymmetrische Struktur. Aufgrund des Vorhandenseins dieses asymmetrischen oder chiralen Kohlenstoffatoms ist Lysin auch eine optisch aktive Aminosäure. Somit kann Lysin Stereoisomere erzeugen, die isomere Moleküle mit derselben Molekülformel sind, sich jedoch in den dreidimensionalen Orientierungen ihrer Atome im Raum unterscheiden. Enantiomere sind zwei Stereoisomere, die durch eine Reflexion miteinander verwandt sind, oder sie sind Spiegelbilder voneinander, die nicht überlagert werden können. Lysin ist in zwei Enantiomerenformen erhältlich, die als L- und D- bekannt sind, und die Enantiomere von Lysin sind in Abbildung 2 angegeben.
2: Enantiomere der Lysinaminosäure. Die Gruppen COOH, H, R und NH2 sind im Uhrzeigersinn um das C-Atom angeordnet, das Enantiomer heißt sonst L-Form und D-Form. L- und D- beziehen sich nur auf die räumliche Anordnung um das Kohlenstoffatom und nicht auf die optische Aktivität. Während die L- und D-Formen eines chiralen Moleküls die Ebene des polarisierten Lichts in verschiedene Richtungen drehen, drehen einige L-Formen (oder D-Formen) das Licht nach links (Levo oder L-Form) und einige nach rechts (Dextro oder D-Form). l- und d-Formen werden optische Isomere genannt.
L-Lysin und D-Lysin sind Enantiomere voneinander, haben die gleichen physikalischen Eigenschaften, mit Ausnahme der Richtung, in die sie polarisiertes Licht drehen. Sie haben eine nicht überlagerbare Spiegelbildbeziehung. Die Nomenklatur von D und L ist jedoch bei Aminosäuren einschließlich Lysin nicht üblich. Sie drehen das planpolarisierte Licht in der gleichen Größe, aber in verschiedene Richtungen. Das D- und L-Isomer von Lysin, das das planare polarisierte Licht im Uhrzeigersinn dreht, wird als rechtsdrehend oder d-Lysin bezeichnet, und dasjenige, das das planar polarisierte Licht gegen den Uhrzeigersinn dreht, wird als laevorotatorisches oder L-Lysin bezeichnet (Abbildung 2)).
L-Lysin ist die am besten verfügbare stabile Form von Lysin. D-Lysin ist eine synthetische Form von Lysin und kann durch Racemisierung aus l-Lysin synthetisiert werden. Es wird bei der Verarbeitung von Poly-d-Lysin verwendet, das als Beschichtungsmaterial zur Verbesserung der Zellanhaftung verwendet wird. L-Lysin spielt eine wichtige Rolle im menschlichen Körper, bei der Calciumabsorption, der Entwicklung von Muskelproteinen und der Synthese von Hormonen, Enzymen und Antikörpern. Industriell wird L-Lysin durch einen mikrobiellen Fermentationsprozess unter Verwendung von Corynebacterium glutamicum hergestellt.
Was ist der Unterschied zwischen Lysin und L-Lysin?
Lysin und L-Lysin haben die gleichen physikalischen Eigenschaften, mit Ausnahme der Richtung, in die sie polarisiertes Licht drehen. Infolgedessen kann L-Lysin wesentlich unterschiedliche biologische Wirkungen und funktionelle Eigenschaften haben. Es wurden jedoch nur sehr begrenzte Forschungsarbeiten durchgeführt, um diese biologischen Wirkungen und funktionellen Eigenschaften zu unterscheiden. Einige dieser Unterschiede können Folgendes umfassen:
Geschmack
L-Lysin: L-Formen von Aminosäuren neigen dazu, geschmacklos zu sein.
D-Lysin: D-Formen von Aminosäuren schmecken süß.
Daher kann L-Lysin weniger / nicht süßer als Lysin sein.
Fülle
L-Lysin: Die L-Formen von Aminosäuren, einschließlich L-Lysin, sind die am häufigsten vorkommende Form in der Natur. Beispielsweise sind neun der neunzehn L-Aminosäuren, die üblicherweise in Proteinen vorkommen, rechtsdrehend und der Rest levorotatorisch.
D-Lysin: Die experimentell beobachteten D-Formen von Aminosäuren traten sehr selten auf.
