Hauptunterschied - Lipoproteinlipase gegen hormonsensitive Lipase
Lipasen sind Enzyme, die Lipide hydrolysieren. Um in das Kreislaufsystem aufgenommen zu werden, sollten Lipide zu Fettsäuren und Glycerin hydrolysiert werden. Lipoproteinlipase (LPL) in einem Enzym, das zur Lipase-Genfamilie gehört und durch Insulin aktiviert wird. Hormonsensitive Lipase (HSL) ist ein Enzym, das an der Hydrolyse von Estern, insbesondere Cholesterylestern, beteiligt ist und durch Glucagon- und Stresshormone aktiviert wird. Der Hauptunterschied ist der Aktivierungsfaktor der beiden Enzyme. Lipoproteinlipase (LPL) wird durch Insulin aktiviert, während hormonsensitive Lipase (HSL) durch Stresshormone (Glucagon usw.) aktiviert wird.
INHALT
1. Überblick und
Hauptunterschied 2. Was ist Lipoproteinlipase?
3. Was ist hormonsensitive Lipase?
4. Ähnlichkeiten zwischen Lipoproteinlipase und hormonsensitiver Lipase.
5. Vergleich von Lipoproteinlipase und hormonsensitiver Lipase in tabellarischer Form.
6. Zusammenfassung
Was ist Lipoproteinlipase?
Lipoproteinlipase (LPL) wird als Mitglied der Genfamilie der Lipase angesehen. Diese Lipasen umfassen Leberlipase, Endothellipase und Pankreaslipase. LPL besteht aus zwei spezifischen Regionen, nämlich dem größeren N-Terminus und der kleineren C-Terminus-Domäne. Die größere N-terminale Domäne besteht aus dem lipolytisch aktiven Zentrum. Ein Peptidlinker hilft diesen beiden Domänen, sich miteinander zu verbinden. Der N-Terminus ist eine Kugelstruktur mit einem zentralen Beta-Blatt, das von Helices umschlossen ist. Der C-Terminus hat die Form eines länglichen Zylinders und ist ein Beta-Sandwich, das aus zwei Schichten Beta-Platten besteht.
Lipoproteinlipasen sind normalerweise wasserlösliche Enzyme, die Triglyceride in Lipoproteinen hydrolysieren. Sie beteiligen sich auch an der Förderung der zellulären Aufnahme von cholesterinreichen Lipoproteinen, Chylomikronresten und freien Fettsäuren. LPL wird an die Lumenoberfläche von Endothelzellen gebunden, die in Kapillaren vorhanden sind. Diese Bindung des Enzyms wird durch Heparinsulfatierte Proteoglycane und das Protein Glycosylphosphatidylinositol HDL-bindendes Protein 1 (GPIHBP1) verursacht. LPL ist in Herz, Skelettgewebe, Fett- und Brustdrüsen, die einer Laktation ausgesetzt sind, weit verbreitet.
Abbildung 01: Lipoproteinlipase
LPL wird hauptsächlich transkriptionell und posttranskriptionell reguliert. Die Funktionen dieser LPL bestehen darin, bei der Codierung von Lipoproteinlipasen zu helfen, die auf Endothelzellen in Muskeln, Herz und Fettgewebe gefunden werden. Es wirkt auch als Homodimer. Es kann als Katalysator dienen, um die Umwandlung von VLDL in IDL und dann in LDL zu unterstützen. Wenn schwerwiegende Mutationen aufgetreten sind, verursacht dies einen LPL-Mangel, der zu einer Hyperlipoproteinämie vom Typ I führt. Wenn es jedoch Mutationen gibt, die nicht schwerwiegend sind, kann dies zu Störungen des Lipoproteinstoffwechsels führen.
Was ist hormonsensitive Lipase?
Hormonsensitive Lipase (HSL) wird als Enzym bezeichnet, das an der Hydrolyse von Estern beteiligt ist. Es ist eine intrazelluläre neutrale Lipase, die zuvor auch als Cholesterylesterhydrolase bezeichnet wurde. HSL kann zwei Formen haben, lange und kurze Form. Beide Formen werden in verschiedenen Gewebetypen dargestellt. HSL wird in steroidogenen Geweben wie Hoden in langer Form exprimiert. Es wirkt bei der Umwandlung von Cholesterylestern in freies Cholesterin. Dies führt zur Produktion von Steroidhormonen. HSL wird im Fettgewebe im Langformat exprimiert, das an der Hydrolyse von Triglyceriden zu Fettsäuren beteiligt ist.
Bei hohem Energiebedarf auf Körperebene wird HSL aktiviert, um gespeicherte Fette zu mobilisieren. Die Aktivierung von HSL erfolgt in zwei Schritten unter Beteiligung von zwei verschiedenen Mechanismen. Zunächst wird HSL durch phosphoryliertes Periphilin A, das die Hydrolyse des Lipidmoleküls imitiert, in die Oberfläche eines Lipidmoleküls bewegt.
Abbildung 02: Der Prozess der Lipolyse und der HSL-Wirkung
Zweitens wird HSL in einem weniger signifikanten Mechanismus aktiviert, der mit dem des ersten vergleichbar ist. Hier wird HSL durch einen Signalweg durch ein spezifisches Molekül aktiviert, das als cAMP-abhängige Proteinkinase A (PKA) bekannt ist. Diese Aktivierung ist wichtig für die Mobilisierung von Lipiden, die als Reaktion auf das cyclische AMP (cAMP) auftreten. Die cAMP-Produktion wird durch die Aktivierung des Gprotein-gekoppelten Rezeptors erhöht. Der sekundäre Weg der HSL-Aktivierung erfolgt im Glucagonrezeptor und im ACTH-Rezeptor durch Stimulation von Beta-adrenergen bzw. ACTH. HSL beinhaltet die Mobilisierung von gespeicherten Fetten. Dies wird als Hauptfunktion von HSL angesehen. Dieses Enzym hydrolysiert Triacylglycerin und Diacylglycerin, was zur Freisetzung einer Fettsäure in jedem Fall unter Bildung von Diglycerid bzw. Monoglycerid führt.
Was ist die Ähnlichkeit zwischen Lipoproteinlipase und hormonsensitiver Lipase?
Beide sind an Hydrolysereaktionen beteiligt
Was ist der Unterschied zwischen Lipoproteinlipase und hormonsensitiver Lipase?
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Lipoproteinlipase gegen hormonsensitive Lipase |
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| Lipoproteinlipase (LPL) wird als Mitglied der Genfamilie der Lipase angesehen. Diese Lipasen umfassen Leberlipase, Endothellipase und Pankreaslipase. | Ein Immunogen ist ein Fremdmolekül oder eine Art Antigen, das durch Auslösen des Immunsystems des Wirts eine Immunantwort auslösen kann. |
| Aktivierung | |
| LPL wird durch Insulin und Apolipoprotein C II aktiviert. | HSL wird durch Katecholamine und Glucagon aktiviert. |
Zusammenfassung - Lipoproteinlipase gegen hormonsensitive Lipase
LPL und HSL sind wichtige Enzyme, um den Fettstoffwechsel in Leber, Fettgewebe und Darm zu regulieren und aufrechtzuerhalten. Sie sind an hydrolytischen Reaktionen beteiligt. LPL wirkt im gefütterten Zustand, wenn reichlich Fette vorhanden sind, und leitet die zu hydrolysierenden Fette zur Lagerung. HSL wirkt im nüchternen Zustand, um die Fettspeicher aufzubrechen und freie Fettsäuren für die Energieerzeugung zu produzieren. Ein Mangel an diesen Enzymen kann daher zu Ungleichgewichten im Fettstoffwechsel führen.
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