Hauptunterschied - Topoisomerase I vs II
DNA wird von einer Zelle benötigt, um sich durch Zellteilung in zwei Tochterzellen zu teilen. DNA wird durch DNA-Replikation dupliziert. Es sollte also einen speziellen Mechanismus geben, um die hoch gewickelte spiralförmige DNA zu replizieren. Topoisomerase ist ein Enzym, das an einem bestimmten Punkt DNA schneiden kann, die DNA-Verdrehung auflöst und die DNA-Supercoil-Natur lindert. Es ist das Enzym, das am Auf- und Abwickeln der DNA beteiligt ist. Das Wicklungsproblem der DNA wird aufgrund der ineinander verschlungenen Struktur doppelsträngiger DNA aufgeworfen. Diese Arten von topologischen Problemen, die in den DNA-Doppelsträngen erzeugt werden, können durch Topoisomerasen korrigiert werden. Sie schneiden normalerweise das DNA-Phosphat-Rückgrat entweder einen oder beide Stränge und ermöglichen das Abwickeln der DNA-Superspulenstruktur. Später wird das DNA-Rückgrat wieder versiegelt. Bakterielle und humane Topoisomerasen haben ähnliche Mechanismen. Topoisomerase I und II sind Methoden zum Umgang mit supergewickelter DNA. Topoisomerase I schneidet einen Strang in die doppelsträngige DNA und für ihre Funktion ist kein ATP erforderlich. Andererseits schneidet Topoisomerase II beide Stränge in der DNA und benötigt ATP für seine Aktivität. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Topoisomerase I und II.
INHALT
1. Überblick und Hauptunterschied
2. Was ist Topoisomerase I
3. Was ist Topoisomerase II
4. Ähnlichkeiten zwischen Topoisomerase I und II
5. Nebeneinander-Vergleich - Topoisomerase I gegen II in tabellarischer Form
6. Zusammenfassung
Was ist Topoisomerase I?
Topoisomerase I ist eine Enzymklasse, die die Regulation der DNA-Supercoiling beinhaltet. Sie verwalten das Supercoiling in der DNA, indem sie einzelsträngige Brüche erzeugen und die DNA-Stränge absteigen. Ihre Rolle ist für die DNA-Replikation und -Transkription von großer Bedeutung. Sie sind weiter unterteilt in Typ IA und Typ IB. Topoisomerasen vom Typ IA werden als prokaryotische Topoisomerasen I bezeichnet. Andererseits werden Topoisomerasen vom Typ IB als eukaryotische Topoisomerasen I bezeichnet. Topoisomerasen vom Typ IA und Typ IB unterscheiden sich funktionell. Die prokaryotische Topoisomerase I kann nur die negativen DNA-Superspulen nacherleben. Und eukaryotische Topoisomerase I kann positive DNA-Superspulen einführen, außerdem trennen sie die DNA des Tochterchromosoms nach der Replikation und entspannen diese DNA.
Abbildung 01: Topoisomerase I und II
Die Ecoli-Topoisomerase I ist ein Holoenzym mit drei Zn (II) -Atomen in den Tetracysteinmotiven nahe ihrem Carboxyterminus. Das Gewicht beträgt 97 kDa. Topoisomerase I weist mehrere ungewöhnliche Merkmale auf. Es ist keine ATP-Hydrolyse erforderlich, um die topologische Umlagerung von DNA zu katalysieren. Das aufregende Merkmal der Topoisomerase I ist, dass sie ein voll funktionsfähiges Monomer ist, während die meisten Enzyme, an denen die komplexen topologischen DNA-Umlagerungen beteiligt sind, oligomerer Natur sind.
Was ist Topoisomerase II?
Um die DNA-Verwicklungen und Superspulen zu verwalten, schnitt die Topoisomerase vom Typ II beide DNA-Stränge gleichzeitig. Sie benötigen für diese Aktivität eine ATP-Hydrolyse. Topoisomerase vom Typ II ändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um ± 2. Sie werden grob in zwei Kategorien eingeteilt, nämlich Typ II A und Typ IIB.
Abbildung 02: Topoisomerase II
Typ II A-Topoisomerasen umfassen bakterielle DNA-Gyrase, eukaryotische Topoisomerase II, eukaryale virale Topoisomerase alpha & beta und Topoisomerase IV. Topoisomerasen vom Typ II B umfassen Topoisomerase VI, die in Archaeen gefunden werden, und Topoisomerase VI, die in höheren Pflanzen gefunden werden. Die Funktion der Topoisomerase II besteht darin, beide Stränge einer DNA-Doppelhelix zu schneiden und eine weitere ungebrochene DNA-Helix durch diese zu führen. Schließlich werden die geschnittenen Enden wieder abgestiegen. Inhibitormoleküle für Topoisomerase II können als Hu-331, ICRF-193 und Mitindomid gefunden werden.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Topoisomerase I und II?
- Beide Enzyme sind an der Linderung von Superspulen beteiligt.
- Beide kommen sowohl in prokaryotischen Organismen als auch in eukaryotischen Organismen vor.
- Sowohl die Topoisomerase I- als auch die II-II-Funktionen sind sehr wichtig, um die ordnungsgemäße DNA-Replikation und -Transkription in der lebenden Zelle aufrechtzuerhalten.
- Beide sind von Natur aus Protein.
Was ist der Unterschied zwischen Topoisomerase I und II?
Diff Artikel Mitte vor Tabelle
Topoisomerase I gegen Topoisomerase II |
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| Typ I-Topoisomerase ist ein Enzym, das den Grad der Superwicklung von DNA verändert, indem es Einzelstrangbrüche und Abstieg verursacht. | Typ II-Topoisomerase ist ein Enzym, das den Grad der Superwicklung von DNA verändert, indem es Doppelstrangbruch und Abstieg verursacht. |
| ATP-Hydrolyse | |
| Topoisomerase I benötigt für ihre Funktion keine ATP-Hydrolyse. | Topoisomerase II muss für seine Funktion eine ATP-Hydrolyse benötigen. |
| DNA-Bruch | |
| Topoisomerase I macht Einzelstrangbrüche. | Topoisomerase II bricht Doppelstränge. |
| Struktur | |
| Topoisomerase I ist ein Monomer. | Topoisomerase II ist ein Heterodimer. |
| Ändern der Verknüpfungsnummer der zirkulären DNA | |
| Topoisomerase I verändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um Einheiten von streng 1 oder um ein Vielfaches von 1 (n). | Topoisomerase II verändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um Einheiten von ± 2. |
Zusammenfassung - Topoisomerase I vs II
Die Topoisomerasen sind die Enzyme, die am Auf- oder Abwickeln der DNA beteiligt sind. Sie entlasten die DNA-Superspulen und erleichtern die DNA-Replikation und -Transkription. Diese Enzyme können in fast allen Organismen gefunden werden, wie z. Menschen, Bakterien, höhere Pflanzen, andere Bakterien und Archaeen. Topologische DNA-Umlagerungen werden durch Topoisomerasen durchgeführt. Die ATP-Hydrolyse wird für die Funktion von Topoisomerase I nicht benötigt. Topoisomerase I schneidet Einzelstrang in die DNA. Andererseits schneidet Topoisomerase II beide Stränge in der DNA und benötigt ATP für ihre Funktion oder Aktivität. Später werden diese Schnitte im DNA-Rückgrat wieder versiegelt. Die bakteriellen und menschlichen Topoisomerasen haben ähnliche Mechanismen in der Natur. Dies ist der Unterschied zwischen Topoisomerase I und II.
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