Unterschied Zwischen Integralen Proteinen Und Peripheren Proteinen

2024 Autor: Mildred Bawerman | [email protected]. Zuletzt bearbeitet: 2023-12-16 08:37

Integrale Proteine gegen periphere Proteine

Proteine werden als Makromoleküle betrachtet, die aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen. Die Polypeptidketten bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Primärstruktur eines Proteins kann durch die Aminosäuresequenz bestimmt werden. Bestimmte Gene kodieren für viele Proteine. Diese Gene bestimmen die Sequenz der Aminosäuren und damit ihre Primärstruktur. Integrale und periphere Proteine werden aufgrund ihres Auftretens als "Plasmamembranproteine" angesehen. Diese Proteine sind im Allgemeinen für die Fähigkeit einer Zelle verantwortlich, mit der äußeren Umgebung zu interagieren.

Ganzheitliches Protein

Integrale Proteine sind hauptsächlich entweder vollständig oder teilweise in die Phospholipiddoppelschicht der Plasmamembran eingetaucht. Diese Proteine haben sowohl polare als auch unpolare Regionen. Polköpfe ragen aus der Oberfläche der Doppelschicht heraus, während unpolare Bereiche darin eingebettet sind. Normalerweise interagieren nur die unpolaren Regionen mit dem hydrophoben Kern der Plasmamembran, indem sie hydrophobe Bindungen mit den Fettsäureschwänzen der Phospholipide eingehen.

Die integralen Proteine, die die gesamte Membran von der Innenfläche zur Außenfläche überspannen, werden als Transmembranproteine bezeichnet. In Transmembranproteinen sind beide Enden, die aus der Lipidschicht herausragen, polare oder hydrophile Regionen. Die mittleren Regionen sind unpolar und haben hydrophobe Aminosäuren auf ihrer Oberfläche. Drei Arten von Wechselwirkungen helfen, diese Proteine in die Lipiddoppelschicht einzubetten, nämlich ionische Wechselwirkungen mit den Polköpfen von Phospholipidmolekülen, hydrophobe Wechselwirkungen mit den hydrophoben Schwänzen von Phospholipidmolekülen und spezifische Wechselwirkungen mit bestimmten Regionen von Lipiden, Glykolipiden oder Oligosacchariden.

Peripheres Protein

Periphere Proteine (extrinsische Proteine) sind auf der innersten und äußersten der Phospholipiddoppelschicht vorhanden. Diese Proteine sind entweder direkt durch Wechselwirkungen mit polaren Köpfen der Phospholipid-Doppelschicht oder indirekt durch Wechselwirkungen mit integralen Proteinen lose an die Plasmamembran gebunden. Diese Proteine machen etwa 20 bis 30% der gesamten Membranproteine aus.

Die meisten peripheren Proteine befinden sich auf der innersten oder zytoplasmatischen Oberfläche der Membran. Diese Proteine bleiben entweder durch kovalente Bindungen mit Fettketten oder durch ein Oligosaccharid an Phospholipide gebunden.

Was ist der Unterschied zwischen integriertem und peripherem Protein?

• Periphere Proteine treten auf der Oberfläche der Plasmamembran auf, während integrale Proteine entweder vollständig oder teilweise in die Lipidschicht der Plasmamembran eingetaucht auftreten.

• Periphere Proteine sind lose an die Lipiddoppelschicht gebunden und interagieren nicht mit dem hydrophoben Kern zwischen zwei Schichten von Phospholipiden. Im Gegensatz dazu sind integrale Proteine fest gebunden und interagieren direkt mit dem hydrophoben Kern der Plasmamembran. Aus diesen Gründen ist die integrale Proteindissoziation schwieriger als periphere Proteine.

• Milde Behandlungen können verwendet werden, um periphere Proteine aus der Plasmamembran zu isolieren. Für die Isolierung integraler Proteine reichen milde Behandlungen jedoch nicht aus. Um die hydrophoben Bindungen aufzubrechen, sind Detergenzien erforderlich. Somit können integrale Proteine aus der Plasmamembran isoliert werden.

• Nach der Isolierung dieser beiden Proteine aus der Plasmamembran können periphere Proteine in neutralen wässrigen Puffern gelöst werden, während integrale Proteine nicht in neutralen wässrigen Puffern oder Aggregaten gelöst werden können.

• Im Gegensatz zu peripheren Proteinen sind integrale Proteine bei Solubilisierung mit Lipiden assoziiert.

• Beispiele für periphere Proteine sind Spektrin von Erythrozyten, Cytochrom C und ATP-Ase von Mitochondrien und Acetylcholinesterase in Elektroplaxmembranen. Beispiele für integrale Proteine sind membrangebundene Enzyme, Arzneimittel- und Hormonrezeptoren, Antigen und Rhodopsin.

• Integrale Proteine machen etwa 70% aus, während periphere Proteine den verbleibenden Teil der Plasmamembranproteine ausmachen.