Polypeptid gegen Protein
Aminosäure ist ein einfaches Molekül, das mit C, H, O, N gebildet wird und S sein kann. Es hat die folgende allgemeine Struktur.
Es gibt ungefähr 20 übliche Aminosäuren. Alle Aminosäuren haben eine -COOH-, -NH 2 -Gruppe und eine an einen Kohlenstoff gebundene -H. Der Kohlenstoff ist ein chiraler Kohlenstoff, und Alpha-Aminosäuren sind die wichtigsten in der biologischen Welt. Die R-Gruppe unterscheidet sich von Aminosäure zu Aminosäure. Die einfachste Aminosäure mit der R-Gruppe H ist Glycin. Gemäß der R-Gruppe können Aminosäuren in aliphatische, aromatische, unpolare, polare, positiv geladene, negativ geladene oder polare ungeladene Aminosäuren usw. eingeteilt werden. Aminosäuren, die als Zwitterionen im physiologischen pH 7,4 vorliegen. Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen. Wenn sich zwei Aminosäuren zu einem Dipeptid verbinden, findet die Kombination in einem -NH 2 stattGruppe einer Aminosäure mit der -COOH-Gruppe einer anderen Aminosäure. Ein Wassermolekül wird entfernt und die gebildete Bindung ist als Peptidbindung bekannt.
Polypeptid
Die Kette, die entsteht, wenn eine große Anzahl von Aminosäuren miteinander verbunden wird, wird als Polypeptid bezeichnet. Proteine bestehen aus einer oder mehreren dieser Polypeptidketten. Die Primärstruktur eines Proteins ist als Polypeptid bekannt. Von den beiden Enden der Polypeptidkette ist der N-Terminus dort, wo die Aminogruppe frei ist, und der c-Terminus ist dort, wo die Carboxylgruppe frei ist. Polypeptide werden an Ribosomen synthetisiert. Die Aminosäuresequenz in der Polypeptidkette wird durch die Codons in mRNA bestimmt.
Eiweiß
Proteine sind eine der wichtigsten Arten von Makromolekülen in lebenden Organismen. Proteine können abhängig von ihrer Struktur in primäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre Proteine eingeteilt werden. Die Sequenz von Aminosäuren (Polypeptid) in einem Protein wird als Primärstruktur bezeichnet. Wenn sich Polypeptidstrukturen zu zufälligen Anordnungen falten, werden sie als sekundäre Proteine bezeichnet. In Tertiärstrukturen haben Proteine eine dreidimensionale Struktur. Wenn wenige dreidimensionale Proteineinheiten miteinander verbunden sind, bilden sie die quaternären Proteine. Die dreidimensionale Struktur von Proteinen hängt von den Wasserstoffbrückenbindungen, Disulfidbindungen, Ionenbindungen, hydrophoben Wechselwirkungen und allen anderen intermolekularen Wechselwirkungen innerhalb von Aminosäuren ab. Proteine spielen in lebenden Systemen mehrere Rollen. Sie beteiligen sich an der Bildung von Strukturen. Beispielsweise,Muskeln haben Proteinfasern wie Kollagen und Elastin. Sie kommen auch in harten und starren Bauteilen wie Nägeln, Haaren, Hufen, Federn usw. vor. Weitere Proteine finden sich in Bindegeweben wie Knorpeln. Neben der Strukturfunktion haben Proteine auch eine Schutzfunktion. Antikörper sind Proteine und schützen unseren Körper vor Fremdinfektionen. Alle Enzyme sind Proteine. Enzyme sind die Hauptmoleküle, die alle Stoffwechselaktivitäten steuern. Ferner sind Proteine an der Signalübertragung von Zellen beteiligt. Proteine werden auf Ribosomen produziert. Das Protein produzierende Signal wird von den Genen in der DNA auf das Ribosom übertragen. Die erforderlichen Aminosäuren können aus der Nahrung stammen oder innerhalb der Zelle synthetisiert werden. Die Denaturierung von Proteinen führt zur Entfaltung und Desorganisation der Sekundär- und Tertiärstrukturen der Proteine. Dies kann auf Hitze, organische Lösungsmittel, starke Säuren und Basen, Reinigungsmittel, mechanische Kräfte usw. zurückzuführen sein.
Was ist der Unterschied zwischen Polypeptid und Protein?
• Polypeptide sind Aminosäuresequenzen, während Proteine aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen.
• Proteine haben ein höheres Molekulargewicht als Polypeptide.
• Proteine haben Wasserstoffbrücken, Disulfidbindungen und andere elektrostatische Wechselwirkungen, die im Gegensatz zu Polypeptiden ihre dreidimensionale Struktur bestimmen.
