Hauptunterschied - Alpha Helix vs Beta Plisseeblatt
Alpha-Helices und Beta-Faltenblätter sind die beiden am häufigsten vorkommenden Sekundärstrukturen in einer Polypeptidkette. Diese beiden Strukturkomponenten sind die ersten Hauptschritte beim Falten einer Polypeptidkette. Der Hauptunterschied zwischen Alpha Helix und Beta Plisseeblatt liegt in ihrer Struktur; Sie haben zwei verschiedene Formen, um einen bestimmten Job zu erledigen.
Was ist Alpha Helix?
Eine Alpha-Helix ist eine rechtshändige Spule von Aminosäureresten an einer Polypeptidkette. Der Bereich der Aminosäurereste kann von 4 bis 40 Resten variieren. Die Wasserstoffbrückenbindungen, die zwischen dem Sauerstoff der C = O-Gruppe an der oberen Spule und dem Wasserstoff der NH-Gruppe an der unteren Spule gebildet werden, helfen, die Spule zusammenzuhalten. Auf alle vier Aminosäurereste in der Kette wird auf die obige Weise eine Wasserstoffbindung gebildet. Dieses einheitliche Muster gibt ihm bestimmte Merkmale wie die Dicke der Spule und bestimmt die Länge jeder vollständigen Umdrehung entlang der Helixachse. Die Stabilität der Alpha-Helix-Struktur hängt von mehreren Faktoren ab.
O-Atome in Rot, N-Atome in Blau und Wasserstoffbrücken als grün gepunktete Linien
Was ist Beta Plisseeblatt?
Beta-Faltenblatt, auch als Beta-Blatt bekannt, wird als zweite Form der Sekundärstruktur in Proteinen angesehen. Es enthält Beta-Stränge, die seitlich durch mindestens zwei oder drei Wasserstoffbrückenbindungen verbunden sind, um eine verdrillte, plissierte Schicht zu bilden, wie in der Abbildung gezeigt. Ein Beta-Strang ist ein Abschnitt der Polypeptidkette; seine Länge beträgt im Allgemeinen 3 bis 10 Aminosäuren, einschließlich des Rückgrats in einer erweiterten Bestätigung.
4-strängiges antiparalleles β-Faltblattfragment aus einer Kristallstruktur des Enzyms Katalase.
a) Zeigen der antiparallelen Wasserstoffbrücken (gepunktet) zwischen Peptid-NH- und CO-Gruppen an benachbarten Strängen. Pfeile geben die Kettenrichtung an und Elektronendichtekonturen umreißen die Nicht-H-Atome. O-Atome sind rote Kugeln, N-Atome sind blau und H-Atome sind der Einfachheit halber weggelassen; Seitenketten sind nur bis zum ersten Seitenketten-C-Atom (grün) gezeigt.
b) Randansicht der beiden zentralen β-Stränge
In Beta-Faltenblättern laufen die Polypeptidketten nebeneinander. Aufgrund des wellenförmigen Erscheinungsbilds der Struktur erhält es den Namen „Plissee-Blatt“. Sie sind durch Wasserstoffbrücken miteinander verbunden. Diese Struktur ermöglicht die Bildung von mehr Wasserstoffbrückenbindungen durch Ausdehnen der Polypeptidkette.
Was ist der Unterschied zwischen Alpha Helix und Beta Plissee?
Struktur von Alpha Helix und Beta Plisseeblatt
Alpha Helix:
In dieser Struktur ist das Polypeptidrückgrat als Spiralstruktur fest um eine imaginäre Achse gebunden. Es ist auch als helikoidale Anordnung der Peptidkette bekannt.
Die Bildung der Alpha-Helix-Struktur erfolgt, wenn die Polypeptidketten zu einer Spirale verdreht sind. Dies ermöglicht es allen Aminosäuren in der Kette, Wasserstoffbrücken (eine Bindung zwischen einem Sauerstoffmolekül und einem Wasserstoffmolekül) miteinander zu bilden. Die Wasserstoffbrückenbindungen ermöglichen es der Helix, die Spiralform zu halten, und ergeben eine dichte Spule. Diese Spiralform macht die Alpha-Helix sehr stark.
Wasserstoffbrückenbindungen sind durch die gelben Punkte gekennzeichnet.
Beta-Faltenblatt:
Wenn sich zwei oder mehr Fragmente der Polypeptidkette (n) überlappen und eine Reihe von Wasserstoffbrückenbindungen miteinander bilden, können folgende Strukturen gefunden werden. Es kann auf zwei Arten geschehen; parallele Anordnung und antiparallele Anordnung.
Beispiele für die Struktur:
Alpha-Helix: Fingernägel oder Zehennägel können als Beispiel für eine Alpha-Helix-Struktur dienen.
Beta-Faltenblatt: Die Struktur der Federn ähnelt der Struktur des Beta-Faltenblatts.
Merkmale der Struktur:
Alpha-Helix: In der Alpha-Helix-Struktur gibt es 3,6 Aminosäuren pro Umdrehung der Helix. Alle Peptidbindungen sind trans- und planar, und die NH-Gruppen in den Peptidbindungen zeigen in die gleiche Richtung, die ungefähr parallel zur Achse der Helix verläuft. Die C = O-Gruppen aller Peptidbindungen zeigen in die entgegengesetzte Richtung und sind parallel zur Achse der Helix. Die C = O-Gruppe jeder Peptidbindung ist an die NH-Gruppe der Peptidbindung gebunden und bildet eine Wasserstoffbindung. Alle R-Gruppen sind von der Helix nach außen gerichtet.
Beta-Faltenblatt: Jede Peptidbindung im Beta-Faltenblatt ist planar und weist die Transkonformation auf. Die C = O- und NH-Gruppen von Peptidbindungen benachbarter Ketten liegen in derselben Ebene und zeigen aufeinander und bilden Wasserstoffbrücken zwischen ihnen. Alle R-Gruppen in jeder Kette können alternativ oberhalb und unterhalb der Blechebene auftreten.
Definitionen:
Sekundärstruktur: Es ist die Form eines faltenden Proteins aufgrund der Wasserstoffbindung zwischen seinem Hauptkettenamid und den Carbonylgruppen.
