Unterschied Zwischen Kinase Und Phosphorylase

2024 Autor: Mildred Bawerman | [email protected]. Zuletzt bearbeitet: 2023-12-16 08:37

Hauptunterschied - Kinase gegen Phosphorylase

Sowohl Kinase als auch Phosphorylase sind Enzyme, die sich mit Phosphat befassen, obwohl es einen Unterschied in ihrer Funktion und Natur gibt. Der Hauptunterschied zwischen ihnen besteht darin, dass Kinase ein Enzym ist, das die Übertragung einer Phosphatgruppe vom ATP-Molekül auf ein bestimmtes Molekül katalysiert, während Phosphorylase ein Enzym ist, das eine Phosphatgruppe in ein organisches Molekül, insbesondere Glucose, einführt. Dieser Artikel führt Sie in Kinase- und Phosphorylaseenzyme ein, die sich mit Phosphat befassen, und erklärt die Unterschiede zwischen Kinase und Phosphorylase.

Was ist Phosphorylase?

Phosphorylasen wurden Ende der 1930er Jahre von Earl W. Sutherland Jr. entdeckt. Diese Enzyme katalysieren die Addition einer Phosphatgruppe von einem anorganischen Phosphat oder Phosphat + Wasserstoff an einen Akzeptor für organische Moleküle. Beispielsweise kann Glykogenphosphorylase die Synthese von Glucose-1-phosphat aus einem Glucan katalysieren, das ein Glykogen-, Stärke- oder Maltodextrinmolekül enthält. Die Reaktion ist als Phosphorolyse bekannt, die auch einer Hydrolyse ähnlich ist. Die einzige Unähnlichkeit besteht jedoch darin, dass es sich um ein Phosphat handelt, nicht um ein Wassermolekül, das auf die Bindung gelegt wird.

Struktur der Polynukleotidphosphorylase

Was ist Kinase?

Das Kinaseenzym kann den Transfer von Phosphatgruppen von energiereichen, phosphatspendenden Molekülen auf bestimmte Substrate katalysieren. Dieser Prozess wird als Phosphorylierung identifiziert, wenn das Substrat eine Phosphatgruppe gewinnt und das hochenergetische ATP-Molekül eine Phosphatgruppe abgibt. Bei diesem Phosphorylierungsprozess spielen Kinasen eine bedeutende Rolle und sind Teil der größeren Familie der Phosphotransferasen. Daher sind Kinasen für den Zellstoffwechsel, die Proteinregulation, den Zelltransport und zahlreiche Zellwege sehr wichtig.

Dihydroxyacetonkinase im Komplex mit einem nicht hydrolysierbaren ATP-Analogon

Was sind die Unterschiede zwischen Kinase und Phosphorylase?

Definition von Kinase und Phosphorylase

Kinase: Kinase ist ein Enzym, das den Transfer von Phosphatgruppen von energiereichen, phosphatspendenden Molekülen auf bestimmte Substrate katalysiert.

Phosphorylase: Phosphorylase ist ein Enzym, das die Addition einer Phosphatgruppe von einem anorganischen Phosphat oder Phosphat + Wasserstoff an einen Akzeptor für organische Moleküle katalysiert.

Eigenschaften von Kinase und Phosphorylase

Wirkmechanismus

Kinase: Katalysieren Sie die Übertragung einer terminalen Phosphatgruppe von ATP auf eine -OH-Gruppe auf einem Substrat. Dadurch entsteht im Produkt eine Phosphatesterbindung. Die Reaktion ist als Phosphorylierung bekannt, und die Gesamtreaktion wird wie folgt geschrieben:

Phosphorylase: Katalysieren Sie die Einführung einer Phosphatgruppe in ein organisches Molekül. Die Reaktion ist als Phosphorylysis bekannt und die Gesamtreaktion wird wie folgt geschrieben:

Phosphatdonor bei der Reaktion von Kinase- und Phosphorylaseenzymen

Kinase: Phosphatgruppe aus ATP-Molekül

Phosphorylase: Phosphatgruppe aus anorganischem Phosphat

Substrat von Kinase- und Phosphorylaseenzymen

Kinase: Spezifische organische Moleküle wie Kohlenhydrate, Proteine oder Lipide

Phosphorylase: Organisches Molekül, hauptsächlich Glucose

Endprodukte von Kinase- und Phosphorylaseenzymen

Kinase: ADP (Energiemolekül) + phosphoryliertes Substrat

Phosphorylase: Wenn das Substrat Glucose ist, kann es Glucose-1-phosphat produzieren

Struktur von Kinase- und Phosphorylaseenzymen

Kinase: Kinase ist ein sehr komplexes Tertiärstrukturprotein.

Phosphorylase: Die biologisch aktive Form der Phosphorylase ist ein Dimer aus zwei gleichen Proteinuntereinheiten. Zum Beispiel ist Glykogenphosphorylase ein riesiges Protein, das 842 Aminosäuren und eine Masse von 97,434 kDa enthält. Das Glykogenphosphorylase-Dimer weist mehrere Abschnitte von biologischer Bedeutung auf, einschließlich katalytischer Stellen, Glykogenbindungsstellen sowie allosterischer Stellen.

Regulation des Kinase- und Phosphorylaseenzyms

Kinase: Die Kinaseaktivität ist stark reguliert und hat intensive Auswirkungen auf eine Zelle. Kinasen werden durch Phosphorylierung, durch Bindung von Proteinaktivator oder Proteininhibitor oder durch Steuerung ihrer Position in der Zelle in Bezug auf ihre Substrate ein- oder ausgeschaltet.

Phosphorylase: Die Glykogenphosphorylase wird sowohl durch allosterische Kontrolle als auch durch Phosphorylierung reguliert. Hormone wie Adrenalin und Insulin können auch die Glykogenphosphorylase regulieren.

Klassifizierung von Kinase- und Phosphorylaseenzymen

Kinase: Kinasen werden nach dem Substrat, auf das sie wirken, wie Proteinkinasen, Lipidkinasen und Kohlenhydratkinasen, in umfassende Gruppen eingeteilt.

Phosphorylase: Die Phosphorylasen werden in zwei Kategorien eingeteilt; Glycosyltransferasen und Nucleotidyltransferasen. Beispiele für Glycosyltransferasen sind:

• Glykogenphosphorylase
• Stärkephosphorylase
• Maltodextrinphosphorylase
• Purinnukleosidphosphorylase

Beispiel für Nucleotidyltransferasen ist,

Polynukleotidphosphorylase

Pathologie von Kinase- und Phosphorylaseenzymen

Kinase: Eine dekontrollierte Kinaseaktivität kann beim Menschen Krebs und Krankheiten verursachen, einschließlich bestimmter Arten von Leukämie und vieler anderer, da Kinasen viele Phasen regulieren, die den Zellzyklus steuern, einschließlich Wachstum, Bewegung und Tod.

Phosphorylase: Einige mediale Zustände wie Glykogenspeicherkrankheit Typ V - Muskelglykogen und Glykogenspeicherkrankheit Typ VI - Leberglykogen usw. sind mit Phosphorylasen verbunden.