Unterschied Zwischen Kompetitiver Und Nichtkompetitiver Hemmung

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Video: Enzymhemmung & Reaktionsgeschwindigkeit einfach erklärt - Hemmung der Enzymaktivität | Stoffwechsel 2024, Dezember
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Hauptunterschied - kompetitive vs. nichtkompetitive Hemmung

Die Wirkung von Inhibitoren kann in zwei Typen als kompetitive Inhibitoren und nichtkompetitive Inhibitoren gefunden werden, basierend auf der Stelle auf dem Enzym, an der der Inhibitor bindet. Der Hauptunterschied zwischen kompetitiver Hemmung und nichtkompetitiver Hemmung besteht darin, dass bei kompetitiver Hemmung die Bindung eines Inhibitors die Bindung des Zielmoleküls an das aktive Zentrum des Enzyms verhindert, während bei nicht kompetitiver Hemmung ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms verringert.

Ein Enzym ist ein Makromolekül, das als biologischer Katalysator wirken kann. Enzyme haben Regionen, die als aktive Zentren bekannt sind. Das aktive Zentrum eines Enzyms ist der Ort, an dem ein Zielmolekül bindet. Dieses Molekül ist als Substrat bekannt. Das Substrat bindet an das aktive Zentrum und reagiert chemisch. Dies ergibt eine maximale Ausbeute in kurzer Zeit. Das Enzym kann auch recycelt und wiederverwendet werden. Inhibitoren sind Verbindungen, die verhindern können, dass die Substrate eine bestimmte chemische Reaktion eingehen.

INHALT

1. Überblick und Hauptunterschied

2. Was ist kompetitive Hemmung

? 3. Was ist nichtkompetitive Hemmung?

4. Vergleich nebeneinander - kompetitive und nichtkompetitive Hemmung in tabellarischer Form.

5. Zusammenfassung

Was ist kompetitive Hemmung?

Kompetitive Hemmung ist eine Art von Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor an die aktiven Stellen eines Enzyms bindet und verhindert, dass das Substrat an das Enzym bindet. Das aktive Zentrum wird durch den Inhibitor blockiert, so dass das Substrat keinen Platz hat, um an das Enzym zu binden.

Bei diesem Inhibitionstyp ähneln die Inhibitoren, die an die aktiven Stellen gebunden sind, der Form der Substratmoleküle (wenn nicht, können die Inhibitoren nicht an die aktive Stelle binden, da die Form der aktiven Stelle nicht zur Form des Substrats passt). Daher kann das aktive Zentrum des Enzyms nicht gleichzeitig an den Inhibitor und das Substrat binden. Dies führt dazu, dass der Inhibitor mit dem Substrat konkurriert, um an das aktive Zentrum zu binden, was den Namen kompetitive Inhibition gibt.

Unterschied zwischen kompetitiver und nichtkompetitiver Hemmung
Unterschied zwischen kompetitiver und nichtkompetitiver Hemmung

Abbildung 01: Kompetitive Hemmung in einem Diagramm

Eine kompetitive Hemmung kann durch Zugabe vieler Substratmoleküle verhindert werden. Dies erhöht die Wahrscheinlichkeit, dass aktive Zentren eher auf Substrate als auf Inhibitormoleküle treffen. Die meisten kompetitiven Inhibitoren sind reversibel an das aktive Zentrum gebunden. Dies liegt daran, dass der Inhibitor die Form des aktiven Zentrums nicht verändert.

Was ist nichtkompetitive Hemmung?

Nichtkompetitive Hemmung ist eine Art von Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms verringert. Hier kann der Inhibitor an das Enzym binden, selbst wenn das Substrat bereits an das aktive Zentrum dieses Enzyms gebunden ist. Daher bindet der Inhibitor nicht an das aktive Zentrum. Daher gibt es keine Konkurrenz zwischen dem Substrat und dem Inhibitor; Diese Hemmung ist daher als nichtkompetitive Hemmung bekannt. Dann können das Substrat und der Inhibitor gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden.

Hauptunterschied - kompetitive vs. nichtkompetitive Hemmung
Hauptunterschied - kompetitive vs. nichtkompetitive Hemmung

Abbildung 2: Nichtkompetitive Hemmung in einem Diagramm

Wenn der Inhibitor zusammen mit dem Substrat an das Enzym gebunden ist, kann das Substrat nicht die gewünschte chemische Reaktion eingehen, um Zielprodukte zu ergeben. Nichtkompetitive Inhibitoren binden häufig irreversibel an das Enzym. Dies liegt daran, dass die Bindung des Inhibitors die Form des aktiven Zentrums ändert und das aktive Zentrum deaktiviert wird.

Die Form des Inhibitors unterscheidet sich vollständig von der des Substrats, da der Inhibitor nicht um die aktiven Stellen auf dem Enzym konkurriert. Die nichtkompetitiven Inhibitoren binden an Stellen, die sich in der Nähe einer aktiven Stelle befinden. Diese Bindung bewirkt die Veränderung der Form des aktiven Zentrums.

Was ist der Unterschied zwischen kompetitiver und nicht kompetitiver Hemmung?

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Kompetitive Hemmung gegen nichtkompetitive Hemmung

Kompetitive Hemmung ist eine Art von Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor an die aktiven Stellen eines Enzyms bindet und verhindert, dass das Substrat an das Enzym bindet. Nichtkompetitive Hemmung ist eine Art von Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms verringert.
Konkurrenz mit Substrat
Kompetitive Inhibitoren konkurrieren mit dem Substrat um aktive Stellen. Nichtkompetitive Inhibitoren konkurrieren nicht mit dem Substrat um aktive Stellen.
Form des Inhibitors
Kompetitive Inhibitoren haben eine ähnliche Form wie das Substrat Nichtkompetitive Inhibitoren haben eine Form, die sich von der Form des Substrats unterscheidet.
Vorkommen auf dem Enzym
Das Substrat und der kompetitive Inhibitor können nicht gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden. Das Substrat und der nichtkompetitive Inhibitor können gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden.
Bindemethode
Die Bindung von kompetitiven Inhibitoren an das aktive Zentrum ist reversibel. Die Bindung nichtkompetitiver Inhibitoren an das aktive Zentrum ist irreversibel.
Auswirkung auf die Form des aktiven Zentrums
Die Form des aktiven Zentrums ändert sich nicht, wenn ein kompetitiver Inhibitor an das aktive Zentrum bindet. Die Form des aktiven Zentrums ändert sich, wenn ein Inhibitor an das Enzym gebunden ist.

Zusammenfassung - Kompetitive vs. nichtkompetitive Hemmung

Der Hauptunterschied zwischen kompetitiver Hemmung und nichtkompetitiver Hemmung besteht darin, dass bei kompetitiver Hemmung die Bindung eines Inhibitors die Bindung des Zielmoleküls an das aktive Zentrum des Enzyms verhindert, während bei nicht kompetitiver Hemmung ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms verringert.

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