Unterschied Zwischen Trypsin Und Chymotrypsin

2024 Autor: Mildred Bawerman | [email protected]. Zuletzt bearbeitet: 2023-12-16 08:37

Hauptunterschied - Trypsin vs Chymotrypsin

Die Proteinverdauung ist ein sehr wichtiger Prozess im gesamten Verdauungsverfahren in lebenden Organismen. Komplexe Proteine werden in ihre Aminosäuremonomere verdaut und über den Dünndarm absorbiert. Proteine sind essentiell, da sie eine wichtige funktionelle und strukturelle Rolle in einem Organismus spielen. Die Proteinverdauung erfolgt über Proteinverdauungsenzyme, zu denen Trypsin, Chymotrypsin, Peptidasen und Proteasen gehören. Trypsin ist ein Proteinverdauungsenzym, das die Peptidbindung an den basischen Aminosäuren spaltet, zu denen Lysin und Arginin gehören. Chymotrypsin ist auch ein Protein-verdauendes Enzym, das die Peptidbindung an aromatischen Aminosäuren wie Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin spaltet. Der Hauptunterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin ist die Position der Aminosäure, in der es im Protein spaltet. Trypsin spaltet an basischen Aminosäurepositionen, während Chymotrypsin an aromatischen Aminosäurepositionen spaltet.

INHALT

1. Überblick und Hauptunterschied

2. Was ist Trypsin

? 3. Was ist Chymotrypsin?

4. Ähnlichkeiten zwischen Trypsin und Chymotrypsin.

5. Vergleich nebeneinander - Trypsin und Chymotrypsin in tabellarischer Form.

6. Zusammenfassung

Was ist Trypsin?

Trypsin ist ein 23,3 kDa-Protein, das zur Familie der Serinproteasen gehört und dessen Hauptsubstrate basische Aminosäuren sind. Diese basischen Aminosäuren umfassen Arginin und Lysin. Trypsin wurde 1876 von Kuhne entdeckt. Trypsin ist ein globuläres Protein und liegt in seiner inaktiven Form vor, nämlich Trypsinogen - Zymogen. Der Wirkungsmechanismus von Trypsin basiert auf der Serinproteaseaktivität.

Trypsin spaltet am C-terminalen Ende der basischen Aminosäuren. Dies ist eine Hydrolysereaktion und findet bei einem pH-Wert von 8,0 im Dünndarm statt. Die Aktivierung von Trypsinogen erfolgt durch Entfernung des terminalen Hexapeptids und es entsteht die aktive Form; Trypsin. Aktives Trypsin ist von zwei Haupttypen; α-Trypsin und β-Trypsin. Sie unterscheiden sich in ihrer thermischen Stabilität und ihrer Struktur. Das aktive Zentrum von Trypsin enthält Histidin (H63), Asparaginsäure (D107) und Serin (S200).

Abbildung 01: Trypsin

Die enzymatische Wirkung von Trypsin wird durch DFP, Aprotinin, Ag ⁺, Benzamidin und EDTA gehemmt. Die Anwendungen von Trypsin umfassen die Dissoziation von Gewebe, Trypsinisierung in tierischer Zellkultur, tryptische Kartierung, In-vitro-Proteinstudien, Fingerabdruck und in Gewebekulturanwendungen.

Was ist Chymotrypsin?

Chymotrypsin hat ein Molekulargewicht von 25,6 kDa und gehört zur Familie der Serinproteasen. Es ist eine Endopeptidase. Chymotrypsin existiert in seiner inaktiven Form, die Chymotrypsinogen ist. Chymotrypsin wurde im Jahr 1900 entdeckt. Chymotrypsin hydrolysiert die Peptidbindungen an den aromatischen Aminosäuren. Diese aromatischen Substrate umfassen Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan. Die Substrate dieses Enzyms befinden sich hauptsächlich in den L-Isomeren und wirken leicht auf die Amide und Ester von Aminosäuren ein. Der optimale pH-Wert, bei dem Chymotrypsin wirkt, beträgt 7,8 - 8,0. Es gibt zwei Hauptformen von Chymotrypsin wie Chymotrypsin A und Chymotrypsin B, und sie unterscheiden sich geringfügig in ihren strukturellen und proteolytischen Eigenschaften. Das aktive Zentrum von Chymotrypsin enthält eine katalytische Triade und besteht aus Histidin (H57), Asparaginsäure (D102) und Serin (S195).

Abbildung 02: Chymotrypsin

Die Aktivatoren von Chymotrypsin sind Cetyltrimethylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromid, Hexadecyltrimethylammoniumbromid und Tetrabutylammoniumbromid. Die Inhibitoren von Chymotrypsin sind Peptidylaldehyde, Boronsäuren und Cumarinderivate. Chymotrypsin wird kommerziell bei der Peptidsynthese, der Peptidkartierung und dem Peptidfingerprinting verwendet.

Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Trypsin und Chymotrypsin?

• Beide Enzyme sind Serinproteasen.
• Beide Enzyme spalten Peptidbindungen.
• Beide Enzyme wirken im Dünndarm.
• Beide Enzyme liegen in ihrer inaktiven Form als Zymogene vor.
• Beide Enzyme bestehen aus einer katalytischen Triade, die Histidin, Asparaginsäure und Serin in ihrem aktiven Zentrum enthält.
• Beide Enzyme wurden ursprünglich entdeckt und aus Rindern extrahiert.
• Die Herstellung beider Enzyme erfolgt derzeit durch rekombinante DNA-Techniken.
• Beide Enzyme wirken auf einen optimalen basischen pH.
• Beide Enzyme werden in vitro in verschiedenen Branchen eingesetzt.

Was ist der Unterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin?

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Trypsin gegen Chymotrypsin
Trypsin ist ein Protein-verdauendes Enzym, das die Peptidbindung an den basischen Aminosäuren wie Lysin und Arginin spaltet.	Chymotrypsin, das auch ein Proteinverdauungsenzym ist, spaltet die Peptidbindung an aromatischen Aminosäuren wie Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin.
Molekulargewicht
Das Molekulargewicht von Trypsin beträgt 23,3 k Da.	Das Molekulargewicht von Chymotrypsin beträgt 25,6 k Da.
Substrate
Komplexe Proteine werden in ihre Aminosäuremonomere verdaut und über den Dünndarm absorbiert.	Aromatische Aminosäuresubstrate wie Tyrosin, Tryptophan und Phenylalanin wirken auf Chymotrypsin.
Zymogenform des Enzyms
Trypsinogen ist die inaktive Form von Trypsin.	Chymotrypsinogen ist die inaktive Form von Chymotrypsin.
Aktivatoren
Lanthaniden sind Aktivatoren von Trypsin.	Cetyltrimethylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromid, Hexadecyltrimethylammoniumbromid und Tetrabutylammoniumbromid sind Aktivatoren von Chymotrypsin.
Inhibitoren
DFP, Aprotinin, Ag +, Benzamidin und EDTA sind Inhibitoren von Trypsin.	Peptidylaldehyde, Boronsäuren und Cumarinderivate sind Inhibitoren von Chymotrypsin.

Zusammenfassung - Trypsin vs Chymotrypsin

Peptidasen oder proteolytische Enzyme spalten Proteine über die Hydrolyse der Peptidbindung. Trypsin spaltet die Peptidbindung an basischen Aminosäuren, während Chymotrypsin die Peptidbindung an aromatischen Aminosäureresten spaltet. Beide Enzyme sind Serinpeptidasen und wirken im Dünndarm in einer basischen pH-Umgebung. Gegenwärtig ist viel Forschung an der Herstellung von Trypsin und Chymotrypsin unter Verwendung der rekombinanten DNA-Technologie unter Verwendung verschiedener Bakterien- und Pilzarten beteiligt, da diese Enzyme einen hohen industriellen Wert besitzen. Dies ist der Unterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin.

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